07 junho, 2017

MARMITAS FITNESS - Fazendo direito ...

A embalagem deve ter o peso total da refeição, bem como a quantidade de cada macro nutriente e não a quantidade do alimento já pronto. ... muitas perguntas me são feitas em relação as marmitas fit, muito em moda ultimamente. Aquelas pequenas refeições em embalagens plásticas elaboradas para quem faz dieta ou ao menos procuram se alimentar de uma forma mais regrada, mas não tem tempo para cozinhar suas refeições e/ou querem economizar , pois o custo é mais compensador do que comer em algum restaurante. E também tem a praticidade, as refeições já estão prontas e ficam congeladas, você só precisa retirar do congelador algumas horas antes conforme a necessidade de consumo.
Pergunta mais freqüente :
- Será que posso confiar na qualidade dos alimentos e na maneira que é feito ?
Esse tipo de negócio infelizmente ainda esta na informalidade e as pessoas que se utilizam desse serviço geralmente o fazem porque o fabricante é conhecido, ou do mesmo bairro, da mesma academia, ou porque algum amigo seu já se utiliza e aprovou, e você acaba por confiar. Da mesma forma que você se empapuça com o pastel da feira próximo da sua casa sem questionar como ou onde foi feito .
Num pais onde o leite é adulterado, o azeite é falso, entre outras centenas de atrocidades da indústria alimentícia, prefiro confiar no colega da academia .
E é por essas e outras que acredito que esse negocio ainda vai ficar por um bom tempo na informalidade, até porque, abrir um empresa, com tudo “certinho”, com todas as exigências legais e ilegais, ANVISA, MS, CIF e o catso a quatro, o negócio todo acaba se transformando em uma viagem a um buraco negro .
No entanto , mesmo na informalidade, vamos procurar agir com o Maximo de profissionalismo.
Obviamente que nem vou citar detalhes como assepsia do local onde as refeições são preparadas, higienização adequada dos alimentos, luvas, toucas, etc, porque imagino que isso seja um fator inquestionável e lógico. Acredito que alguém que se propôs a oferecer esse tipo de serviço deva ter estudado e pesquisado um pouco a respeito .
Portanto um fator que gostaria de frisar é em relação as informações nutricionais, que ainda deixam um pouco em duvida os clientes usuários .
Algumas informações que vemos geralmente nas embalagens :
- UMA PORÇÃO DE PROTEINA + 1 PORÇÃO DE CARBOIDRATO + 1 PORÇÃO DE LEGUMES;
- 150G DE PROTEINA + 150G DE CARBOIDRATO;
- ¼ DE CARBOIDRATO + ¼ DE PROTEINA + ½ DE VERDURAS + 1 FRUTA DE SOBREMESA;


Ok, vamos lá :
No primeiro exemplo, de quanto seria essa porção e os legumes, não são considerados carboidratos ?
No segundo exemplo, 150g de proteína ou 150g do alimento ? 150g de proteína equivalem a aprox. 750g de carne. Essa marmita tem 750g de carne ?
No terceiro exemplo, a fruta de sobremesa não seria também carboidrato, e o ¼ e o ½ seria relacionado ao peso ou ao total calórico ?
Se vocês não tem nenhum nutricionista na equipe, seria prudente pelo menos ter um como consultor.
A embalagem deve ter o peso total da refeição, bem como a quantidade de cada macro nutriente e não a quantidade do alimento já pronto. Por exemplo:
100g de batata doce tem aprox. 33g de carboidrato, portanto não pode ser fixado no rotulo o peso do alimento pronto e dizer que a refeição tem 100g de carboidrato. Na verdade ela tem 100g de batata doce que por sua vez tem 33g de carboidrato. Só para citar outro exemplo, a batata inglesa tem a metade do carboidrato da batata doce, então em 100g teriam apenas 16/17g de carboidrato . O mesmo acontece com as proteínas, as carnes tem quantidades distintas de proteínas.
E parece também que esqueceram das gorduras, quanto teria de gorduras cada refeição dessas, sem esquecer que as fontes de proteínas como carnes e ovos tem quantidades completamente diferentes de lipídeos.
E ainda tem a questão dos alimentos que contem carboidratos em sua maioria mas também tem proteínas, como é o caso das massas e dos feijões, grão de bico, etc; esses devem ser também acrescentados ao total de proteínas .
Portanto meus queridos, o correto é ter uma boa tabela de composição dos alimentos (vou deixar aqui anexo a da UNICAMP), avaliar com muito cuidado e calma, quanto tem de cada alimento na marmita e quanto cada um tem de carboidrato, proteína e gorduras e acrescentar ao rotulo o peso real de cada macro nutriente e não do alimento pronto, a única tara que deve referir-se ao alimento pronto é o peso total da marmita . Vou deixar um exemplo :
Suponhamos que a marmita tenha, 150g de peito de frango cozido + 150g de mandioca cozida + algumas folhas de rúcula : Proteínas - 47g / Carboidratos - 45g / Gorduras - 5g / Peso total da embalagem - 320g . Isso é o mínimo que uma marmita deve conter como informação .
Espero ter ajudado, Obrigado .

Texto: Sergio Sheman - www.shemansports.com

Tabela: TACO

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21 fevereiro, 2017

MUSCULAÇÃO, O SEGREDO DA LONGEVIDADE .

As pesquisas demonstram não somente dados do tempo, mas também da qualidade e perspectiva de vida no futuro, uma vez que telômeros maiores podem ser sinal de idade jovem associado a hábitos saudáveis, assim como telômeros mais curtos estão associados não só ao envelhecimento, mas também à exposição à a substâncias tóxicas como o benzeno e tolueno. A musculação pode ser considerada como uma das atividades campeãs na promoção de saúde e qualidade de vida. Os seus inúmeros benefícios transcendem aos fatores estéticos, como comumente visto. São comprovados os benefícios do treinamento resistido como coadjuvantes no tratamento da hipertensão, osteoporose e diabetes; no combate à sarcopenia (perda natural de peso massa muscular em decorrência da idade); na correção de problemas posturais; na aceleração do metabolismo e emagrecimento; no fortalecimento do sistema imunológico; na melhoria dos padrões ventilatórios; bem como na melhora do humor, libido e autoestima.



Todavia, novas descobertas vêm atraindo a atenção da comunidade científica com relação ao treinamento resistido. Recentes estudos têm comprovado a eficácia das atividades físicas no retardo ao envelhecimento humano, fato que levou alguns dos seus pesquisadores pioneiros a ganhar o prêmio Nobel de medicina no ano de 2009 (Falus, Marton et al. 2010). Atualmente o comprimento dos telômeros, principalmente das células brancas – leucócitos - têm sido apontados como marcadores fidedignos do envelhecimento humano, (Gilley, Herbert et al. 2008, LaRocca, Seals et al. 2010), fato muito interessante uma vez que nem sempre a nossa idade cronológica corresponde à nossa idade bioquímica. 

Telômeros são estruturas constituídas por fileiras de DNA, formando a extremidade dos cromossomos. Sua principal função é manter a estabilidade estrutural dos mesmos, funcionando como protetores para que as informações genéticas (DNA) sejam perfeitamente copiadas quando as mesmas se duplicam. A cada vez que se dividem os telômeros são ligeiramente encurtados , visto que não se regeneram, chegam a um ponto que de tão curtos não são mais capazes de realizar corretamente a replicação dos cromossomos, fazendo com que a célula perca parcialmente a sua capacidade de divisão, o que pode ser descrito como o mecanismo do envelhecimento propriamente dito.

Os estudos têm demonstrado que exercícios resistidos associados à a dietas ricas em substâncias antioxidantes protegem os telômeros, mantendo-os longos por mais tempo (Krauss, Farzaneh-Far et al. 2011, Du, Prescott et al. 2012, Kim, Ko et al. 2012, Ludlow, Witkowski et al. 2012), retardando assim o processo do envelhecimento. 

As pesquisas demonstram não somente dados do tempo, mas também da qualidade e perspectiva de vida no futuro, uma vez que telômeros maiores podem ser sinal de idade jovem associado a hábitos saudáveis, assim como telômeros mais curtos estão associados não só ao envelhecimento, mas também à exposição à a substâncias tóxicas como o benzeno e tolueno. (Guralnik 2008, Ornish, Lin et al. 2008) 

Então! Vamos malhar, jovens e saudáveis, que tal?

Referências:


Falus, A., I. Marton, E. Borbenyi, A. Tahy, P. Karadi, J. Aradi, A. Stauder and M. Kopp (2010). "[The 2009 Nobel Prize in Medicine and its surprising message: lifestyle is associated with telomerase activity]." Orv Hetil 151(24): 965-970.
Gilley, D., B. S. Herbert, N. Huda, H. Tanaka and T. Reed (2008). "Factors impacting human telomere homeostasis and age-related disease." Mech Ageing Dev 129(1-2): 27-34.
Guralnik, J. M. (2008). "Successful aging: is it in our future?" Arch Intern Med 168(2): 131-132.
Krauss, J., R. Farzaneh-Far, E. Puterman, B. Na, J. Lin, E. Epel, E. Blackburn and M. A. Whooley (2011). "Physical fitness and telomere length in patients with coronary heart disease: findings from the Heart and Soul Study." PLoS One 6(11): e26983.
LaRocca, T. J., D. R. Seals and G. L. Pierce (2010). "Leukocyte telomere length is preserved with aging in endurance exercise-trained adults and related to maximal aerobic capacity." Mech Ageing Dev 131(2): 165-167.
Ornish, D., J. Lin, J. Daubenmier, G. Weidner, E. Epel, C. Kemp, M. J. Magbanua, R. Marlin, L. Yglecias, P. R. Carroll and E. H. Blackburn (2008). "Increased telomerase activity and comprehensive lifestyle changes: a pilot study." Lancet Oncol 9(11): 1048-1057.
Puterman, E., J. Lin, E. Blackburn, A. O'Donovan, N. Adler and E. Epel (2010). "The power of exercise: buffering the effect of chronic stress on telomere length." PLoS One 5(5): e10837.
Shammas, M. A. (2011). "Telomeres, lifestyle, cancer, and aging." Curr Opin Clin Nutr Metab Care 14(1): 28-34.
Song, Z., G. von Figura, Y. Liu, J. M. Kraus, C. Torrice, P. Dillon, M. Rudolph-Watabe, Z. Ju, H. Du, M., J. Prescott, P. Kraft, J. Han, E. Giovannucci, S. E. Hankinson and I. De Vivo (2012). "Physical activity, sedentary behavior, and leukocyte telomere length in women." Am J Epidemiol 175(5): 414-422.
Guralnik, J. M. (2008). "Successful aging: is it in our future?" Arch Intern Med 168(2): 131-132.
Kim, J. H., J. H. Ko, D. C. Lee, I. Lim and H. Bang (2012). "Habitual physical exercise has beneficial effects on telomere length in postmenopausal women." Menopause 19(10): 1109 1115.
Krauss, J., R. Farzaneh-Far, E. Puterman, B. Na, J. Lin, E. Epel, E. Blackburn and M. A. Whooley (2011). "Physical fitness and telomere length in patients with coronary heart disease: findings from the Heart and Soul Study." PLoS One 6(11): e26983.
Ludlow, A. T., S. Witkowski, M. R. Marshall, J. Wang, L. C. Lima, L. M. Guth, E. E. Spangenburg and S. M. Roth (2012). "Chronic exercise modifies age-related telomere dynamics in a tissue-specific fashion." J Gerontol A Biol Sci Med Sci 67(9): 911-926.
Song, Z., G. von Figura, Y. Liu, J. M. Kraus, C. Torrice, P. Dillon, M. Rudolph-Watabe, Z. Ju, H. A. Kestler, H. Sanoff and K. Lenhard Rudolph (2010). "Lifestyle impacts on the aging-associatedexpression of biomarkers of DNA damage and telomere dysfunction in human blood." Aging Cell 9(4): 607-615.

Texto: Alexandre Rodrigues

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08 fevereiro, 2017

AÇÚCAR, A COCAÍNA DOS ALIMENTOS ...

O açúcar é uma coisa tão refinada que vai direto para o sangue e causa uma série de alterações físicas e mentais no consumidor. O açúcar dá uma certa bobeira mental, cientificamente explicada pelo encontro da insulina com um aminoácido chamado triptofano que é rapidamente convertido no cérebro em serotonina, um tranqüilizante natural. "Madame está nervosa? Dá água com açúcar pra ela que passa." Ou não é?Na Índia, alguns séculos antes de Cristo, os médicos usavam o açúcar como remédio. Foi só ali perto do ano 600 que os Persas bolaram a rapadura, daí começou o tráfico. Na Europa não tinha açúcar, era importado e custava muito caro e só os nobres podiam comprar: " Nada de drogas para os pobres ".

Em 1532 Martin Afonso de Souza instalou em São Vicente o primeiro engenho de açúcar no Brasil, movido a escravos, é claro; "só 20 milhões de africanos dançaram nessa empreitada". Em 1665 a Inglaterra já importava 8 milhões de kilos por ano. Nesse mesmo ano a peste bubônica matou 30.000 pessoas em Londres, pessoas que tinham acesso ao açúcar, porque no campo, entre os pobres ninguém morreu.

Será que ninguém desconfiou da relação da nova doença e o espantoso consumo de açúcar? Já que o açúcar predispõe o corpo a infecções por causa da acidez exagerada que ele provoca. Desconfiaram, mas ficaram calados pois seria um crime de lesa-majestade insinuar que a Coroa enriquecia as custas de um vicio pernicioso. E ai ficou por isso mesmo e está assim até hoje.

É UMA VERGONHA, QUE ATUALMENTE AS AUTORIDADES DE SAÚDE PERMITAM ISSO !!!

Por volta de 1600, as autoridade inglesas sabendo que o açúcar boa coisa não era, proibiram severamente o uso do açúcar para apressar a fermentação de cerveja, É CLARO, ELES A BEBIAM !!!

EM 1792 os melhores cientistas da Europa fundaram uma sociedade anti-sacarina. Em 1912 o DR. Robert Boesler, dentista norte americano escrevia que " ...a moderna fabricação do açúcar nos trouxe doenças inteiramente novas".

O açúcar comercial nada mais é do que um ácido cristalizado. No passado, com seu alto preço só uma minoria nobre podia utilizá-lo, contudo, agora o seu altíssimo consumo está causando a degeneração nos seres humanos e até em animais. Por exemplo: beija-flores que utilizam bebedouros de água com açúcar.

Mas... e o açúcar mascavo orgânico, ou o mel, também fazem mal??? Sim claro! Um exemplo bem simples, que nos permite entender a razão: Um certo dia, andando pela mata, uma pessoa descobriu a cana-de-açúcar "Nossa, que delícia!!! " e levou para sua casa. Bom, o mano consegui chupar 3 pedaços de cana em meia hora e ficou com a boca cansada. Ele devia ter ingerido aproximadamente 350 ml de um líquido contendo: água, sacarose, sais minerais, vitaminas, fibras etc... Beleza, ele conseguiu digerir numa boa. Seu pâncreas nem reclamou.

E agora, todo mundo "chupa cana ?" Passado algum tempo, eis que: " Pô mano, chupar cana num é mole não...num dá pra espremer o bagaço?" E deu ... inventaram a garapa. QUE MARAVILHA !!! Opa! ..."pêra" aí, ...mas já era tarde, o mano começou a tomar garapa que nem água - 500 ml a 1 litro em 10 minutos.

Aí o Sr. Pâncreas começou a reclamar porque estava fazendo horas extras todos os dias e insulina no mano ! Um certo dia, alguém resolveu ferver a garapa, e saiu o melado de cana, muito mais concentrado: 10 litros de garapa virou um copo de melado. "Que delicia! Vamos fazer um bolo ou vai puro mesmo!" E aí o mano virou o copo pra dentro.

Imaginando a proporção: 10 litros de garapa dentro de um copo ingeridos em 10 minutos. É gente..., o pâncreas que se cuide! Para agravar a situação, os Persas bolaram a rapadura, ainda mais concentrada, e logo após as benditas refinações. Aí "ferrou o jegue"

Surge então uma doença nova e mortal: a DIABETES MELLITUS que fazia as pessoas eliminarem açúcar pela urina, ou seja, vazarem pelo ladrão. Inicia-se a era das novas doenças "a degeneração da raça humana" causada pelo mau uso do açúcar, que causa um STRESS absurdo no organismo e o pâncreas para de produzir insulina.

Não bastando ainda, causa defeitos genéticos. Por exemplo: hoje, a cada 5 crianças que nascem uma será diabética. Quando você decidir ter um filho, junte mais 4 casais e joguem palitinho para sortear qual terá o filho diabético. Hoje existem 6,5 milhões de diabéticos no Brasil. Morrem 300.000 por ano nos EUA.

Portanto não importa se é açúcar orgânico, mascavo ou mel o problema é a super concentração de açúcar; que quando ingerida, vai depressa demais para a corrente sanguínea, queimando todas as etapas da digestão, fazendo subir o nível da glicose no sangue, aí o pâncreas é obrigado a produzir uma quantidade extra de insulina. A insulina vai lá e abaixa o nível, aí da vontade de comer mais açúcar. Sobe o nível e o pâncreas solta insulina, abaixa o nível...E assim por diante, até chegar uma hora que o pâncreas não entende mais nada.

Você come um bombom seu pâncreas solta insulina para caixa inteira; é a HIPOGLICEMIA. Entre jovens adultos, três a cada cinco tem a doença – estágio pré-diabético.

SERÁ VOCÊ O PRÓXIMO ? Como se não bastasse tanto malefício, a acidez causada pela ingestão concentrada de açúcar predispõe o corpo à infecções (como a conjuntivite) e também à vírus e bactérias. Se você acha isso que leu agora uma questão de opinião, então continue como está! .... Ou então pare enquanto ainda é tempo, por amor à Si PRÓPRIO, à Deus e à Natureza!

MAS NÃO PARE POR AQUI !!!! Informe-se, discuta, reflita, passe para frente, descubra soluções, alternativas, pesquise! Afinal fomos "viciados" a centenas de anos, por pessoas inocentes que só queriam dar um gostinho mais doce para aquela vida tão amarga e preconceituosa dos nossos antepassados, que no final, por ganância e falta de escrúpulos de uma minoria, nos foram omitida a verdade sobre tão doce e perigosa droga".

Mas hoje, basta de omissão ! Queremos tudo em pratos limpos, sem demagogias, nossas crianças não podem viver assim !!! Não podem nascer assim!!! Precisamos de clareza no cérebro e não de serotonina!

Texto: Dr. Luiz Meirelles
Fonte: Site - Clinica Esportiva Dr. Janete Nenes

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11 janeiro, 2017

DORMIR BEM = PERDER GORDURA E GANHAR MASSA MAGRA ...

O sono é uma necessidade subestimada na sociedade atual, gastamos horas de sono trabalhando mais, procurando entretenimento na televisão, videogames, computador e assim, buscando cada vez mais a “vida noturna”. Assim, passamos os dias a base café, energéticos e medicamentos que reduzem o sono. Que para emagrecer você precisa comer menos e se exercitar mais você já está cansado de saber, aliás, isso até parece ser um dos 10 mandamentos.

Mas, e o seu sono, como anda? Dormir bem e às 8 horas diárias também é fundamental para que haja uma perda de gordura e ganho de massa magra. É eu disse: PERDA DE GORDURA e GANHO DE MASSA MAGRA galera…

O sono é uma necessidade subestimada na sociedade atual, gastamos horas de sono trabalhando mais, procurando entretenimento na televisão, videogames, computador e assim, buscando cada vez mais a “vida noturna”. Assim, passamos os dias a base café, energéticos e medicamentos que reduzem o sono.
Antes da era digital o axioma era “dormir cedo e acordar cedo faz um homem saudável, rico e sábio”. E por que mudamos isso, sabendo que a melhor opção para o nosso físico, para a nossa mente e para a nossa saúde?
Muitos estudos vem demostrando que a privação de sono traz resultados como, função cognitiva reduzida (pensar), alterações hormonais, mudanças negativas na pressão sanguínea, diminuição da sensibilidade a insulina e por ai vai…
A privação do sono aumenta a obesidade e os riscos associados a ela, como o risco de síndrome metabólica que inclui mudanças negativas para a saúde cardiovascular e alterações nos hormônios que promovem o armazenamento de gordura.
Estudo realizado pela American Heart Association investigou os efeitos de um curto período de sono com a ingestão de alimentos, confirmando que pessoas que ficam acordadas por mais tempo tendem a ser mais sedentárias durante essas horas de vigília e aumentam sua ingestão alimentar, principalmente com alimentos calórico, ricos em carboidratos e gorduras.
Outro estudo relacionado à massa magra, mostrou que o “estresse” em perder o sono pode ser catabólico, ou seja, pode quebrar a massa magra já existente em seu organismo. Outra explicação dada é que o sono promove processos anabólicos, permitindo assim, que o músculo seja mantido ou aumentado quando o descanso é obtido.

Portanto, afaste-se do mundo high-tech… esqueça lipoaspiração, cirurgias bariátricas, inibidores de apetite, medicamentos e vá dormir.

Texto: Juliana Pansardi
Fonte: Site - DicasDeTreino.com.br


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13 dezembro, 2016

DIETAS - MEDIDAS E PORÇÕES EXATAS ...

É muito comum, para quem segue alguma orientação nutricional, deparar com informações do tipo, ingerir uma "fatia" de determinado alimento, ou então ingerir um numero X de "colheres" desse ou daquele alimento. Mas afinal de contas, qual é o tamanho dessa fatia ou dessa colher, "muito cuidado nessa hora" ... Cuide a espessura das fatias:


- Uma fatia média de queijo ou de presunto é aquela passada no fatiador elétrico. Se você cortar uma fatia manualmente, ela sairá muito mais grossa e dependendo do tamanho, deve ser contada como duas;

-Uma fatia de pão deve ter a espessura de um dedo indicador e não ser maior que sua mão aberta. Se exceder essas dimensões, ela deve ser contada como 1 ½ fatia ou até duas.

Medidas em colheres:

- Se em seu plano está escrito que a geléia ou requeijão deve ser servido em colheres, essa medida tem de ser respeitada e deverá servir para cobrir seu pão. Se essa medida for maior, as calorias também aumentarão e o número de porções também;


- Mesma coisa em relação ao arroz, feijão, purê, mandioca, polenta, etc. Não se deve achar que “uma colherinha a mais” não irá fazer diferença. Faz sim, pois, por exemplo: uma porção de arroz branco são 3 colheres de SOPA (não de servir). Servindo-se de uma ou duas a mais, já será 1 ½ porção e isso acrescentará de 30 a 60 Kcal somente de arroz em sua refeição.

Medidas em copos e xícaras:

- Também devem ser respeitados: um copo de requeijão equivale de 200 a 250 ml e uma xícara de chá,
de 160 a 200 ml. Cuide o tamanho destes utensílios, pois um copo ou uma xícara maior irá mascarar a quantidade verdadeira e adequada que deve ser consumida.

Sucos:

- Lembre-se que para fazer um copo de suco, leva mais de uma porção de fruta e o processo retira suas fibras, com isso, seu índice glicêmico se eleva. Então é interessante consumir sucos cada vez mais diluídos e com adoçantes. O ideal é que cada copo da bebida seja constituído por meio copo de suco e mais meio copo de água.

Frutas:

-Tome cuidado com o tamanho das frutas. Dependendo, uma unidade maior pode ser considerada como 2 porções. Para quem deseja emagrecer, não se recomenda consumir mais que 4 porções de frutas por dia, pois elas também possuem carboidrato e açúcares.

Lembre-se que à vontade, somente água (entre as refeições) e os vegetais do tipo A, que são os do grupo “À vontade”, pois são os únicos que para metabolizá-los, você irá gastar mais calorias do que eles fornecem.


Texto: Simone Biacchi Prass

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07 novembro, 2016

SALTO ALTO - UM ALERTA PARA AS MULHERES ...

A função biomecânica eficiente do pé depende de sua capacidade em agir como adaptador, absorvendo choques ao contato com o solo, conversor de torque durante o ciclo do andar (Silva Júnior, 1999) ou correr e permitir estabilidade ao indivíduo em posição ereta (ortostática). Apesar deste fato, a utilização de calçados de salto alto com suas diferentes alturas torna-se cada vez mais comum, devido à estética e aos detalhes da moda atual, independente dos avanços no sentido de transformar este tipo de calçado em um sapato tecnicamente funcional.Para Nasser et ali (1997), o mais correto seria um calçado que levasse em conta a força de impacto do chão e o controle de movimento do retropé e a orientação do pé.


Segundo Marrifield (1971), citado por Nasser (1997), o aumento de altura dos calcanhares provoca instabilidade e modificações no padrão de caminhar, fato confirmado por Oliveira et ali (2000), que verificou que o uso de salto alto levava a instabilidade na relação de forças de contato com o solo durante a caminhada.

Outro fator importante se deve ao fato de maior participação do antepé e conseqüentemente menor participação do retropé no caminhar, conforme confirmado por estudos de Nasser (1997), o que propicia modificações na estrutura do pé (patologias) e menor eficiência mecânica, (Oliveira, 2000) na etapa flexão de joelho, comparado com pessoa em estado "normal" (Whittle apud Manfio, 1995). Comparando os valores de força e pressão no caminhar com salto, se verificou valores de 1.1 à 1.5 vezes o peso corporal (Oliveira, 2000), números bem maiores que em pessoas descalças (Bruniera e Amadio, 1994).

Machado (1988) verificou, que mesmo o uso de salto não podendo explicar que o 1° metatarsiano nas mulheres geralmente é curto e varo comparado aos homens, o salto pode propiciar uma maior incidência de hálux valgo nas mulheres.

Por fim, Soames (1982) e Nasser (1996 e 1997) verificaram que o uso de salto altera o perfil normal de pressão no pé com uma menor pressão na lateral e na região medial do pé, além de aumento da altura do arco plantar, que segundo Rasch (1991), pode aprofundar patologias já existentes ou criar patologias não evidentes. Além do que, o pé em supinação está correlacionado a 85% de lesões nos esportes (Rasch, 1991), o que pode demonstrar que nesta posição o indivíduo está mais propicio a lesão.

Portanto, o objetivo deste artigo não é a exclusão do salto na moda atual, mas permitir um uso mais racional deste calçado no dia a dia. Por outro lado, permitir uma reflexão mais profunda sobre alguns dogmas e crenças presentes em nossa sociedade em que se cria um temor a musculação por ser um treinamento ‘’lesivo’’ como muitos ‘’experts’’ em saúde afirmam, sem o mínimo conhecimento científico sobre o assunto. Não se critica hábitos potencialmente lesivos (comprovados cientificamente) como o uso do salto alto. E, ainda se esquecem que um exercício de MMII pode durar no máximo em 3 a 5 minutos com carga elevada e que um dia de treino muscular de MMII não passa de 1 hora o que propicia um menor desgaste articular do que um dia INTEIRO no uso de salto, sem falar no controle existente do movimento.

Então, caro leitor, antes de alguém dizer que se lesionou realizando exercícios resistidos ou que sente dores ao realizar a musculação é necessário conhecer seus hábitos do dia a dia

Referências Bibliográficas

Amadio, A. C; Bruniera, C.A. V. Análise da força de reação do solo para o andar e correr com adultos normais do sexo masculino durante a fase de apoio. Anais do V Congresso Brasileiro de Biomecânica, p. 19-24, 1994.

Fardner, E. et al. Anatomia: Estudo Regional do Corpo Humano. Guanabara Koogan. Rio de Janeiro, 1988.

Henning, E. E. O calçado e a saúde dos pés. Tecnicouro Revista do Centro tecnológico do Couro e Calçados Afins, 11 (4 38-46, 1983.

Nasser, John Peter; Ávila, Aluisio Otávio Vargas; Mello, Sebastiäo Iberes Lopes. Análise do impulso em calçados femininos em diferentes alturas de salto. Säo Paulo Anais do VII Congresso Brasileiro de Biomecânica, p. 49l-493, 1996

Nasser, John Peter; Ávila Aluisio Otávio Vargas. Distribuição de força relativa na região anterior do pe em diferentes alturas de apoio do calcâneo. São Paulo Anais do VIII Congresso Brasileiro de Biomecânica, p. 609-612, 1997

Nasser, John Peter, Ávila Aluisio Otávio Vargas. Determinação da conformação do arco plantar longitudinal em diferentes alturas de apoio plantar. São Paulo Anais do VIII Congresso Brasileiro de Biomecânica, p. 231-234. 1997

Manfio, E. F. Estudos de Parâmetros Antropométricos e Biomecânicos do Pé Humano para a Fabricação de Calçados Segundo Critérios de Conforto, Saúde e Segurança. Dissertação de mestrado, 1995.

Merrifield, H. H. Female gait patterns in shoes with different heel heigtss Ergonomics. 14 (3 411-417, 1971.

Mochizuki, L. E Amadio, A.C. Análise do comportamento dinâmico da marcha estudo de caso patológico. Anais do V Congresso brasileiro de Biomecânica, p. 13-18 1994.

Oliveira, Diógenes Alves. Passos, Vitor Alexandre. Comparações das forças vertical, antero-posterior na plataforma de força no andar descalço e de salto alto – Estudo Piloto. Artigo realizado no Laboratório de Biomecânica UnB coordenado pela Professora Mestre Ana Cristina.

Rasch, Philip J. Cinesiologia e Anatomia Aplicada. Rio de Janeiro, editora Guanabara,1991

Silva, Lauro Ivo da. Manual de Bandagens Esportivas. Editora Sprint, 1999.

Soames, R W.; Clark, C. Heel heigth iduced changes in metatarsal loading during gait. International Series on Biomechanics, 446-450, 1982.

Texto: Diógenes Alves

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02 novembro, 2016

QUANTA CARNE NOSSOS ANCESTRAIS COMIAM ?

O estudo feito pelo Dr. Loren Cordain, publicado no American Journal of Clinical Nutrition, contribuiu para a construção de um Atlas Etnográfico sobre as sociedades caçadoras-coletoras e seu respectivo consumo de fontes de alimento animal versus fontes vegetais. Em média, dentre as 229 sociedades tradicionais pesquisadas, a dieta consiste de 55% a 65% de fontes derivadas de animais vs. 25% a 35% de fontes vegetais. Mais de 73% da dieta das sociedades tradicionais consiste em mais de 50% de fontes de alimentos animal, enquanto menos de 14% das sociedades tradicionais consomem menos de 50% de sua dieta de fontes animais.


Baseando-se na porcentagem de subsistência de alimentos de fonte animal vs. fonte vegetal foi possível estimar o conteúdo de ingestão de macronutrientes dessas dietas. Uma típica dieta tradicional consiste em um consumo de proteína em torno de

19% a 35% do total de energia consumida (calorias), sendo que o resto consiste principalmente em gordura (aproximadamente 50%) seguido de carboidratos (aproximadamente 25%). Nossa dieta ancestral, portanto, é classificada como além dos padrões da FDA (Food and Drug Administration - órgão que estabelece a quantidade diária recomendada de alimentos). Neste blog questionamos a validade sua recomendação e apoiamos o argumento de que uma dieta baixa em níveis de proteína e alta em carboidratos para a maioria das pessoas é nociva e tem implicações sérias para a saúde delas.

A dieta atual da maioria dos países ocidentais não corresponde a dieta dos nossos ancestrais dentro do contexto evolucionário, o qual tem moldado nossos genes a mais de 2 milhões de anos. Como resultado de inúmeras pesquisas antropológicas e epistemológicas(como esta) é possível concluir que quando o consumo de proteína é reestabelecido para o nível ao qual estamos geneticamente adaptados, a saúde em geral é reestabelecida, pois assim também reestabeleceríamos a proporção de gorduras em nossa dieta. Não obstante, quando o nível de proteína está além da faixa de 19% a 35% (o que é bem difícil para a maioria das pessoas, sendo que seria necessário consumir somente carnes magras o dia todo) ocorre o que é chamado “rabbit starvation”, quando morremos de fome devido à intoxicação por excesso de proteína em nossa dieta, como a própria expressão sugere (Morte por se alimentar somente de coelhos).

Agora, alguns de vocês podem estar questionando se o fato de nossos ancestrais consumirem mais de 50% de alimentos de fonte animal é saudável. E a resposta para essa pergunta será explorada mais adiante em nossos próximos posts, onde traremos evidências de que de fato somos mais saudáveis se consumirmos mais carnes, e por carnes eu quero dizer todas, principalmente as vermelhas e com maior teor de gorduras.

Hoje desejo à vocês uma bela carne suculenta para o almoço!

Somos brasileiros e ainda podemos gozar de prazeres saudáveis que somente encontramos aqui. Por exemplo, aquela belezinha que geralmente comemos no final de semana,em forma de churrasco… adivinha?!

Abraços.
Referências

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Texto: Caio Freury
Fonte: Site - PrimalBrasil

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04 outubro, 2016

GLUTAMINA: ASPECTOS BIOQUÍMICOS, METABÓLICOS, MOLECULARES E SUPLEMENTAÇÃO ...


Estudos demonstram que a glutamina pode modular a ativação do HSF-1, aumentando a expressão de HSPs, o que resulta em maior proteção da célula e menor ativação de redes de sinalização celular pró-apoptóticas. A suplementação com o dipeptídeo L-alanil-L-glutamina pode representar uma eficiente alternativa de aumentar a disponibilidade de glutamina ao organismo. Estudos demonstram que a glutamina pode modular a ativação do HSF-1, aumentando a expressão de HSPs, o que resulta em maior proteção da célula e menor ativação de redes de sinalização celular pró-apoptóticas. A suplementação com o dipeptídeo L-alanil-L-glutamina pode representar uma eficiente alternativa de aumentar a disponibilidade de glutamina ao organismo.
A realização de exercícios físicos intensos e prolongados pode reduzir a disponibilidade de glutamina às células, o que influencia tanto a concentração de GSH quanto a expressão de HSPs. Uma das principais vias da síntese de HSPs ocorre por meio da ativação do HSF-1. Estudos demonstram que a glutamina pode modular a ativação do HSF-1, aumentando a expressão de HSPs Em 1873, Hlasiwetz e Habermann foram os primeiros a considerar a glutamina como sendo uma molécula com propriedades biologicamente importantes. Posteriormente, novas observações levaram os pesquisadores a pensar que a amônia encontrada em hidrolisados proteicos poderia ser o resultado da liberação de glutamina, bem como de asparagina(1,2). Cerca de 60 anos depois, Krebs, em 1935, demonstrou que células possuem a capacidade de sintetizar ou degradar glutamina(2). Trabalhos com diferentes tipos de células, tais como linfócitos, macrófagos, enterócitos, células HeLa, mostraram que tanto a proliferação celular pode ser aumentada, quanto a manutenção das estruturas e funções celulares pode ser mantida, em meios de cultura contendo glutamina(3).


Em todas as células, a glutamina pode ceder átomos de nitrogênio para a síntese de purinas, pirimidinas e aminoaçúcares(4). Resultados de pesquisas evidenciam a importância da glutamina para um grande número de vias metabólicas e tais mecanismos, dependentes de glutamina, passaram a ser denominados como vias glutaminolíticas. O desenvolvimento de novas técnicas científicas possibilitou a observação de diversos efeitos e mecanismos moleculares em que a glutamina está envolvida(3). Trabalhos demonstram também efeitos agudos e crônicos da suplementação com glutamina em situações catabólicas, tais como câncer, HIV, dengues, sepse, cirurgias, exercícios físicos intensos, entre outros. A síntese, metabolismo, função e suplementação da glutamina são alguns aspectos apresentados nesta revisão.

Considerações metabólicas e bioquímicas da glutamina

A glutamina (C5H10N2O3 ) é um L-α-aminoácido, com peso molecular de aproximadamente 146,15kda e pode ser sintetizada por todos os tecidos do organismo. Fazem parte de sua composição química nas seguintes quantidades: carbono (41,09%), oxigênio (32,84%), nitrogênio (19,17%) e hidrogênio (6,90%)(1,5). É classificada de acordo com seu grupamento R como não carregada, mas é polar, o que significa uma característica mais hidrofílica, sendo facilmente hidrolisada por ácidos ou bases(5). Como o organismo pode sintetizar glutamina, esta é considerada como um aminoácido dispensável ou não essencial(6).
A classificação da glutamina como um aminoácido não essencial, entretanto, tem sido questionada, pois em situações críticas, tais como cirurgias, traumas e exercícios físicos exaustivos, a síntese de glutamina não supre a demanda exigida pelo organismo(7,8). A glutamina é o aminoácido livre mais abundante no plasma e no tecido muscular, sendo também encontrada em concentrações relativamente elevadas em outros diversos tecidos corporais(9). A proliferação e desenvolvimento de células, em especial do sistema imune, o balanço acidobásico, o transporte da amônia entre os tecidos, a doação de esqueletos de carbono para a gliconeogênese, entre outros, são algumas das funções em que a glutamina está envolvida(5,10).
Duas enzimas são responsáveis pela síntese de glutamina a partir do glutamato ou por sua degradação, também em glutamato, a saber, a glutamina sintetase e a glutaminase, respectivamente(4,9).
Mediante a catálise de conversão de glutamato em glutamina e da utilização da amônia como fonte de nitrogênio e com consumo de trifosfato de adenosina (ATP), a glutamina sintetase é a enzima-chave para a síntese da glutamina e para a regulação do metabolismo celular do nitrogênio. A glutamina sintetase é uma aminotransferase amplamente distribuída entre os organismos vivos, sendo sua atividade fundamental para a manutenção da vida de microrganismos e de animais(1,2). Os fatores que regulam a atividade da glutamina sintetase são diversos, tais como glicocorticoides(8), hormônios tiroidianos(1), hormônio do crescimento e insulina(11). São atribuídas diferentes funções às ações da glutamina sintetase(12). No cérebro, é utilizada como um importante agente na redução da concentração de amônia, com consequente desintoxicação e síntese de glutamina para nova síntese de glutamato(9). No pulmão e no músculo esquelético, é responsável pela manutenção da concentração de glutamina plasmática, sendo essencial em situações patológicas ou de estresse(13). Nos rins, a glutamina sintetase é imprescindível para o controle do metabolismo do nitrogênio e manutenção do pH no organismo(12).
A glutaminase é a enzima que catalisa a hidrólise de glutamina em glutamato e íon amônio. A hidrólise da glutamina representa o primeiro passo na sua utilização a partir da síntese do glutamato. Outras reações podem ocorrer principalmente na via que permite o consumo de glutamina no ciclo do ácido tricarboxílico(14). A glutaminase está envolvida em diversos processos metabólicos e pode ser encontrada em bactérias, plantas e animais. Em mamíferos, a glutaminase pode ser encontrada sob duas isoformas, uma (menos abundante) no fígado e outra nos demais tecidos, tais como rins, cérebro, leucócitos e trato gastrintestinal. Contudo, a sua forma mais ativa apresenta-se principalmente nas mitocôndrias(12).
Indivíduos pesando aproximadamente 70kg apresentam cerca de 70-80g de glutamina, distribuída por diversos tecidos corporais. No sangue, a concentração de glutamina é em torno de 500-700µmol/L(15). Tanto a concentração tecidual quanto a concentração sanguínea de glutamina podem ser influenciadas pela atividade da glutamina sintetase ou da glutaminase(16). Alguns tipos de células, tais como células do sistema imune, rins e intestino, apresentam elevada atividade de glutaminase, sendo assim considerados tecidos consumidores de glutamina(16). Por outro lado, os músculos esqueléticos, os pulmões, o fígado, o cérebro e, possivelmente, o tecido adiposo apresentam elevada atividade da enzima glutamina sintetase, sendo assim considerados tecidos sintetizadores de glutamina(4,17).
Quantitativamente, o principal tecido de síntese, estoque e liberação de glutamina é o tecido muscular esquelético(16). A taxa de síntese de glutamina no músculo esquelético humano é de aproximadamente 50mmol/h, sendo maior do que qualquer outro aminoácido(4). A elevada capacidade de síntese e liberação de glutamina, principalmente em situações em que há aumento na sua demanda por outros órgãos e tecidos, confere ao músculo esquelético um papel metabólico essencial na regulação da glutaminemia. Eventos cirúrgicos, queimaduras, HIV, câncer e exercícios físicos intensos e prolongados são algumas situações em que se observa que o consumo de glutamina excede a capacidade de síntese corporal(18).
A predominância do tipo de fibra muscular pode influenciar a síntese de glutamina. Fibras do tipo 1 ou oxidativas podem apresentar cerca de três vezes mais estoques de glutamina em comparação com fibras do tipo 2 ou glicolíticas(9). Essa diferença está relacionada com a maior atividade da glutamina sintetase e a maior disponibilidade de ATP para a síntese de glutamina em fibras oxidativas(12). Dependendo do músculo estudado, quando a síntese de novo da glutamina é inibida, os estoques intramusculares podem ser depletados em aproximadamente sete horas(14).
A síntese da glutamina no músculo esquelético, durante o estado pós- absortivo, ocorre por meio da captação de glutamato, a partir da circulação sanguínea. O glutamato é responsável por 40% da síntese de glutamina(4). O catabolismo proteico leva à produção de glutamina de forma direta e também à síntese de aminoácidos de cadeia ramificada (ACR), glutamato, aspartato e asparagina(14,19). Os esqueletos de carbono desses aminoácidos são utilizados para a síntese de novo de glutamina(20).
Estudos em ratos demonstram que os ACR são transaminados, quase que exclusivamente, com α-cetoglutarato para formar glutamato, que pode fornecer seu grupo amino para formar piruvato, gerando alanina, ou incorporar amônia livre, dando origem à glutamina(20). Entretanto, os ACR não são completamente metabolizados, porque a enzima-chave de controle da sua taxa de oxidação, a 2-oxoisovalerato desidrogenase, apresenta-se quase totalmente na forma inativa no músculo esquelético. Consequentemente, no tecido muscular, os ACR captados inicialmente são utilizados como fornecedores de nitrogênio para a formação de glutamina e alanina(21).
Hormônios como a insulina e os fatores de crescimento semelhantes à insulina (IGFs) estimulam o transporte de glutamina para o meio intracelular(18), ao passo que glicocorticoides estimulam a liberação de glutamina para o meio extracelular(5,22). Considerando-se que o gradiente transmembrana através da célula muscular é elevado para a glutamina, sua difusão livre através da membrana celular é restrita(23). Dessa forma, a glutamina necessita ser transportada de forma ativa para o interior das células, por meio de um sistema dependente de sódio (Na+), que resulta em gasto de ATP(22,24). Dentre todos os 20 aminoácidos, o transporte de glutamina através da membrana da célula muscular é o mais veloz(10).
A glutamina, ao ser transportada para dentro da célula, promove, concomitantemente, a absorção de água e a liberação de potássio (K+), fato que aumenta o estado de hidratação e influencia o volume celular (17,23,25). Embora ainda controverso, o aumento no volume celular pode estimular a síntese proteica, o que é considerado como um sinal anabólico(21,24, 25).

Aspectos moleculares de ação da glutamina

Estudos têm demonstrado que a glutamina pode influenciar uma variedade de funções e vias de sinalização celular(3). A modulação da expressão de genes relacionados com a síntese e degradação de proteínas, a proliferação celular e a ativação de vias envolvidas com a apoptose celular estão entre os papéis exercidos pela glutamina mais estudados(4,5,26,27).
A glutamina pode modular a ativação de proteínas de estresse ou choque térmico (heat schock proteins - HSPs), que estão relacionadas com a resposta antiapoptótica celular(28). A ativação dessas proteínas corresponde a uma das principais vias de sinalização que contribuem para o aumento da capacidade da célula de sobreviver a alterações na sua homeostasia em decorrência da exposição a agentes estressores, como radiação ultravioleta (UV), calor, agentes infecciosos e espécies reativas de oxigênio (ERO)(28).
As HSPs são famílias de polipeptídios agrupadas de acordo com seu peso molecular, cujo principal fator indutor de sua expressão é o acúmulo de proteínas desnaturadas no meio intracelular(28). Durante o ciclo celular, as HSPs são encontradas em pequenas concentrações e em diferentes compartimentos dentro das células. Quando uma célula é exposta a algum tipo de estresse, são desencadeadas respostas intracelulares, com o objetivo de proteger a célula de uma possível lesão. Essas respostas têm início com a redução transitória da síntese de proteínas consideradas não vitais, seguida por um aumento na transcrição, tradução e expressão de genes específicos que levam ao aumento da concentração das HSPs(29). Elas colaboram no reparo de estruturas na molécula proteica e na identificação e remodelamento de proteínas danificadas durante períodos de estresse. Além disso, as HSPs auxiliam a síntese de novas proteínas, conservando e mantendo sua forma estrutural(30). As HSPs são consideradas essenciais no processo de recuperação celular. Evidências experimentais indicam que o aumento da disponibilidade de glutamina às células pode aumentar a expressão das HSPs, o que mantém a capacidade da célula em resistir a lesões(31).
Em um estudo realizado por Wischmeyer et al.(32) observa-se que, quando adicionada em meio de cultura (2 a 10mmol/L), a glutamina foi eficaz no aumento da proteção de células do epitélio intestinal (enterócitos) de ratos submetidos a lesões do tipo oxidativo. Nesse estudo foi observado aumento na concentração tanto do RNA mensageiro (RNAm) quanto da expressão da HSP de 72kDa (HSP-72). Outros estudos confirmam o papel exercido pela glutamina na expressão das HSPs, em especial da HSP de 70kDa (HSP-70) e HSP-72(27,33). Outrossim, o efeito da glutamina no aumento da expressão das HSPs ocorre de maneira dose-dependente, pois maiores concentrações são necessárias de acordo com a intensidade do processo, fato que provavelmente está relacionado com a necessidade da célula de aumentar sua proteção e, consequentemente, sobreviver em condições de estresse(27).
Wischmeyer et al.(34,35) observaram aumento na expressão de outras HSPs, tais como a HSP de 25kDa (HSP-25) e a de 27kDa (HSP-27). Tais resultados foram verificados em diversos tecidos de animais que não foram expostos a qualquer tipo de estresse e que receberam glutamina (0,15 a 0,75g/kg de peso corporal) de forma parenteral. A administração de glutamina, principalmente na quantidade de 0,75g/Kg de peso corporal, reduziu a mortalidade de ratos expostos à endotoxemia, observando-se aumento na expressão da HSP-27 e HSP-72.
Resultados de estudos, tanto in vitro quanto in vivo, evidenciam a importância fisiológica da glutamina na expressão das HSPs, principalmente no aumento da proteção da integridade celular. Os mecanismos intracelulares e extracelulares que modulam a expressão dessas proteínas, contudo, ainda necessitam ser mais investigados(30). A expressão do fator transcricional de choque térmico-1 (HSF-1) corresponde a um dos mecanismos reguladores da capacidade da célula em ativar as HSPs em resposta a vários tipos de estresse(28,36).
O HSF-1 é um fator transcricional encontrado na sua forma inativa, ou seja, não ligado ao DNA. A ativação do HSF-1 se dá por meio de uma variedade de estímulos de estresse que desencadeiam a fosforilação de monômeros latentes inativos desse fator transcricional, encontrados no citoplasma da célula. Quando fosforilados, esses monômeros se combinam, convertendo-se em um oligômero homotrímero(37). Os homotrímeros do HSF-1, ao ser ativados, se translocam para o núcleo da célula e se ligam a locais específicos da região promotora dos genes das HSPs, denominados elementos de choque térmico (HSEs)(36). Esse mecanismo permite que sinais específicos iniciem o processo de síntese, transcrição e tradução do RNAm das HSPs (37).
Morrison et al.(38) verificaram que a glutamina pode modular o processo de tradução e expressão tanto do HSF-1 quanto das HSPs. Os autores observaram que o aumento da concentração de glutamina estimulou tanto o número de ligações dos homotrímeros do HSF-1 aos HSEs, quanto a ligação desses HSEs à região promotora dos genes das HSPs. Peng et al.(39) observaram que, quando adicionada a células fibrobláticas embrionárias de rato, a glutamina pode induzir aumento na expressão do HSF-1, o que contribui para a integridade da membrana celular.
Evidências experimentais demonstram que a maior parte das funções exercidas pelo aumento da expressão das HSPs está associada ao fato de essas proteínas apresentarem atividade ATP-dependente, o que lhes possibilita agir como proteínas chaperonas em nível molecular, atuando na proteção contra diversos processos de apoptose celular(30). O elemento fundamental dessa proteção é a ação inibitória realizada pelas HSPs, por meio de sua ligação à rede de proteases essenciais à apoptose celular, como a caspase-9 e o fator apoptótico ativador de proteases-1 (APAF-1)(28). Outro mecanismo envolvido está relacionado com a ação isolada de algumas HSPs, principalmente a HSP-27, HSP-70 e HSP-72, na redução da agregação de proteínas nucleares(28).
A inibição de vias de sinalização intracelular, tais como a da proteína quinase ativada por mitógenos (MAPK) e do fator nuclear kappa B (NF-κB), também tem sido indicada como mecanismo envolvido na proteção antiapoptótica desempenhada pelas HSPs(26,40). Tanto a via da MAPK, quanto a do NF-κB, ao ser inibidas, reduzem a ativação de sinais de tradução e expressão de citocinas pró-inflamatórias, tais como a interleucina-1β (IL-1β) e o fator de necrose tumoral-α (TNF-α)(26).
De acordo com Wernerman e Hammarqvist(41), os mecanismos de ativação tanto do NF-κB quanto da MAPK são dependentes do estado redox celular, que pode ser alterado de acordo com a concentração intracelular de glutationa (GSH). Por sua vez, a GSH é influenciada pela disponibilidade de glutamina e glutamato intracelular(17,42). Assim, a ativação do NF-κB e da MAPK pode ser modulada pela glutamina(26,42). Em animais submetidos a estado de sepse, a maior disponibilidade de glutamina atenuou a ativação do complexo NF-κB, por meio da inibição da degradação de sua proteína inibidora, IκB-α, e inibiu a fosforilação e a ativação da MAPK(26). Em outro estudo, Singleton e Wischmeyer(27) verificaram que a administração de glutamina promoveu aumento de maneira dose-dependente da expressão da HSP-70, inibindo a ativação do NF-κB e das proteínas quinases que compõem a via da MAPK, sobretudo a c-JUN NH2-terminal quinase (JNK).

Suplementações com glutamina

Estudos nos quais a L-glutamina foi administrada de forma parenteral demonstraram que a maior oferta desse aminoácido às células pode atenuar sua redução no plasma ou no meio intracelular ocorrido após eventos de estresse metabólico ou enfermidades, tais como dengue(43), câncer(44), HIV(45), queimaduras, cirurgias(44,46), entre outros. Nesses estudos, a utilização de glutamina tem sido correlacionada com melhora na recuperação dos pacientes(2,46,47).
Déchelotte et al.(48) verificaram que, no estado pós-absortivo, a suplementação oral com glutamina em indivíduos saudáveis e sedentários promoveu aumento na concentração de glutamina e glutamato plasmáticos. Em atletas no estado de repouso, Castell e Newsholme(49) observaram que a concentração plasmática de glutamina aumentou cerca de 30 minutos após a ingestão oral de uma solução com L-glutamina (100mg/kg de peso corporal), podendo retornar aos valores basais no decorrer de aproximadamente duas horas.
Em indivíduos fisicamente ativos, Bowtell et al.(50) verificaram o efeito da suplementação oral com L-glutamina sobre a glutaminemia e os estoques de glicogênio muscular, após sessão de exercício intenso de corrida. A suplementação (8g de glutamina em 330mL de água) aumentou a concentração plasmática de glutamina durante o período de recuperação em 46%, o que permite inferir que uma substancial proporção de glutamina administrada oralmente escapou da utilização por parte das células da mucosa intestinal e da captação pelo rim e fígado.
Uma vez que células do sistema imune necessitam de glutamina para a manutenção de suas funções e o exercício físico induz o aumento da atividade dessas células, a correlação entre glutamina e sistema imune tem sido estudada(2,6). Especula-se que a redução da disponibilidade de glutamina, ocorrida após exercícios intensos e prolongados possa, de alguma forma, estar envolvida no desenvolvimento de doenças, em especial, as infecções do trato respiratório superior (ITRS)(19). A suplementação com L-glutamina tem sido estudada como alternativa de atenuar ou mesmo de reverter tais eventos induzidos pelo exercício físico (6,51). Castellet al.(52) investigaram o efeito da suplementação com L-glutamina (5g em 330mL de água) logo após a realização de uma maratona. A concentração de glutamina, alanina e ACR manteve-se diminuída por até uma hora após a realização da maratona, retornando aos valores pré-exercício somente 16 horas mais tarde. Algumas citocinas, tais como a IL-2 e o TNF-α, tiveram suas concentrações plasmáticas aumentadas por várias horas após o exercício, o que denota um marcante estado inflamatório induzido pelo exercício. A suplementação com L-glutamina, contudo, não alterou nenhum dos parâmetros analisados.
Estudos relacionando glutamina com o volume celular demonstram que o seu transporte para o meio intracelular promove elevação na captação de sódio, alterando o volume da célula(59,60). O aumento no volume celular pode ser considerado um sinal anabólico, uma vez que altera favoravelmente o turnover proteico, promovendo a síntese proteica e aumentando a disponibilidade de substratos para os diversos sistemas envolvidos no processo de recuperação e reparação tecidual(43,61). Varnier et al.(62) observaram que a administração parenteral de glutamina, após exercício de alta intensidade, promoveu o aumento dos estoques de glicogênio muscular, fato que pôde beneficiar a recuperação da lesão induzida pelo exercício exaustivo.
O aumento do volume celular, contudo, não é o único mecanismo pelo qual a glutamina pode influenciar outros sistemas envolvidos na homeostasia celular, tais como o sistema antioxidante. No meio intracelular, a glutamina pode sofrer hidrólise e elevar a disponibilidade de glutamato, que é essencial para a síntese do principal antioxidante celular, a GSH(17). Indivíduos após ser submetidos a eventos de estresse metabólico, tais como cirurgias na região abdominal, foram suplementados, de forma parenteral, durante três dias com L-glutamina. Os resultados mostraram que a intervenção com L-glutamina atenuou a depleção muscular de GSH, o que beneficiou a recuperação dos pacientes(46). A forma de administração pode influenciar o metabolismo da glutamina, bem como a síntese de GSH. De fato, Valencia et al.(47), quando investigaram os efeitos da suplementação com L-glutamina, porém por via oral, em humanos sedentários, não observaram aumento na concentração de GSH plasmática. Os valores de glutamina e glutamato plasmáticos, contudo, se elevaram em comparação com os do grupo controle do estudo.
A utilização de dipeptídeos de glutamina, tais como a L-alanil-L-glutamina por via oral, representa uma alternativa não invasiva de aumentar a disponibilidade de glutamina às células(43,63,64). De fato, a suplementação aguda oral com o dipeptídeo (L-alanil-L-glutamina) em ratos sedentários foi mais eficiente em promover o aumento da concentração plasmática de glutamina (após 30 minutos da intervenção nutricional) do que quando o aminoácido foi ministrado na forma livre(63).
Em um estudo foi avaliado o efeito da suplementação crônica oral com L-glutamina na forma livre ou como dipeptídeo sobre as concentrações plasmática, muscular e hepática de glutamina em ratos sedentários(65). Os resultados demonstraram que a suplementação crônica com L-glutamina livre ou dipeptídeo não alterou a glutaminemia; o grupo suplementado com o dipeptídeo, contudo, apresentou maior concentração de glutamina muscular e hepática.
Em animais exercitados e submetidos a teste de exaustão, Rogero et al.(64) observaram que a suplementação crônica com o dipeptídeo promoveu maior concentração de glutamina nos músculos sóleo e gastrocnêmio imediatamente após o teste de exaustão em relação aos grupos controle e suplementado com L-glutamina livre. Esses estudos in vivo demonstraram que a utilização de glutamina na forma de dipeptídeo pode vir a ser uma interessante alternativa de intervenção nutricional para o fornecimento de glutamina por via oral ao organismo, tanto em situações de repouso quanto em situações de estresse metabólico, como em exercícios físicos intensos e prolongados.

CONCLUSÃO

A glutamina está envolvida na síntese de ácidos nucleicos, nucleotídeos, proteínas entre outros. Quando catalisada pela enzima glutaminase, a glutamina dissocia-se em íon amônio e glutamato. Por meio do glutamato, pode ocorrer a síntese de outros aminoácidos e de antioxidantes como a GSH, principal antioxidante celular não enzimático. A realização de exercícios físicos intensos e prolongados pode reduzir a disponibilidade de glutamina às células, o que influencia tanto a concentração de GSH quanto a expressão de HSPs. Uma das principais vias da síntese de HSPs ocorre por meio da ativação do HSF-1. Estudos demonstram que a glutamina pode modular a ativação do HSF-1, aumentando a expressão de HSPs, o que resulta em maior proteção da célula e menor ativação de redes de sinalização celular pró-apoptóticas. A suplementação com o dipeptídeo L-alanil-L-glutamina pode representar uma eficiente alternativa de aumentar a disponibilidade de glutamina ao organismo.


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Texto: Vinicius Fernandes Cruzat; Éder Ricardo Petry; Julio Tirapegui
Fonte: Departamento de Alimentos e Nutrição Experimental, Faculdade de Ciências Farmacêuticas, Universidade de São Paulo (Rev Bras Med Esporte vol.15 no.5 Niterói Sept./Oct. 2009)

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